Was ist das Ubiquitination der Proteine?

Das ubiquitination der Proteine ist ein regelnder Prozess, der innerhalb einer Zelle auftritt, um Proteinmoleküle zu vermindern. Während des Prozesses bringen sich die kleinen Proteine, die als ubiquitins bekannt sind, zu den Proteinmolekülen an, die vermindert werden sollen. Diese ubiquitin Moleküle signalisieren effektiv dem Protein für Verminderung durch ein proteosome oder Protein degrader. Es gibt einige Schritte im ubiquitination der Proteine, die für normale zellulare Prozesse wichtig sind, da Zellen ständig sind, vermindernd herstellend und neue Proteine in Erwiderung auf Klimaänderungen.

Zuerst muss das ubiquitin Molekül aktiviert werden, um andere Proteine, einen Schritt, der durch das ubiquitin-aktivierende Enzym, vollendet wird E1 zu beschriften. Dieser Schritt im ubiquitination der Proteine ist Energie-abhängig und bedeutet, dass er die Zelle erfordert, Energie durch Adenosintriphosphat zu verbrauchen (ATP). E2 oder ubiquitin-konjugierenenzym, wird im zweiten Schritt im Prozess benutzt, in dem eine andere chemische Reaktion, die als ein transthioesterification bekannt ist, auftritt.

Sobald das ubiquitin diese zwei Schritte geführt hat, bindet es an E3 oder Ubiquitinprotein Ligase. Es gibt über 100 Enzymen E3 in den menschlichen Zellen, von denen jede für ein Protein spezifisch ist, bekannt als das Substrat oder das Zielprotein. Da es auch viele Moleküle E2 gibt, lassen die verschiedenen Kombinationen der drei Hauptenzyme eine hohe Stufe der Besonderheit für jedes Substrat zu. Dieses hilft einer Zelle überwachen sorgfältig intrazelluläre Bedingungen und rationalisieren den Prozess des Vorwählens der Proteine für Verminderung. Das aktivierte Enzym E3 bindet an das Substrat und das ubiquitin Molekül, verbindet die zwei Moleküle und weitermacht das ubiquitination der Proteine während der Zelle.

Mindestens drei oder vier ubiquitin Moleküle sind normalerweise erforderlich, dem durch das proteosome vermindert zu werden Proteinsubstrat zu signalisieren. Weiteres ubiquitination der Proteine kann durch das gleiche E3 häufig vollendet werden, das den ersten Zusatz eines ubiquitin Moleküls einleitet. Sobald das Substrat eine genug lange ubiquitin Kette hat, der proteosome Willensumschlag vermindert es und ihn zurück in Aminosäuren, die Bausteine für größere Proteine.

Das ubiquitination der Proteine nicht immer signalisiert einem Molekül für Verminderung. Ubiquitin Moleküle verweisen manchmal ein Substrat, um sich auf ein anderes Teil der Zelle zu bewegen, während andere Male sie einfach seine Funktion ändern. Wenn ubiquitin für diese Signalzwecke it’s verwendet wird, die als nur eine angebrachte Maßeinheit im Allgemeinen vorhanden sind, obgleich es einige seltene Fälle gibt, in denen mehr als ein ubiquitin Molekül noch fungiert, um zu ändern, im Vergleich mit vermindern. Zellen auch enthalten die speziellen Enzyme, die als deubiquitinases bekannt sind, die ubiquitin Moleküle von beschrifteten Proteinen entfernen können und heben den Prozess auf.