Was ist die grundlegende Antikörper-Struktur?

Die grundlegende Antikörperstruktur ist ein Y-shaped Proteinmolekül, das zwei schwere und zwei helle Polypeptidketten kennzeichnet. Man kann die y-Antikörperstruktur sichtbar machen, die als V aufgegliedert wird, das auf einem Kleinl mit einer Linie auf jedem äußeren Rand von und Ähnlichkeit zum V. steht. Das Kleinl, bekannt als die Fc Region des Antikörpers, umfaßt die zwei schweren Polypeptidketten, die aufwärts klettern, um das V zu bilden, oder die tolle Region. Die inneren Linien des V sind die Enden der schweren Ketten, während die äußeren Linien die hellen Polypeptidketten sind.

Ein Antikörper oder Immunoglobulin, ist ein Protein, das durch Plasmazellen im Körper produziert wird. Das body’s Immunsystem benutzt Antikörper, um die Antigene zu erkennen, die in den feindlichen Fremdkörpern, wie Bakterium und Viren gefunden werden, und wird sie los. Jeder Antikörper wird in der Reaktion auf ein spezifisches Antigen produziert, das auf den fremden Eindringlingen gefunden wird.

Was die Antikörperstruktur anbetrifft, die oberen Enden beider Sätze Ketten in der tollen Region bekannt als der verbindliche Aufstellungsort des Antigens. Diese verbindlichen Aufstellungsorte sind der Bereich der größten Veränderung zwischen irgendwelchen zwei Arten Antikörper. Dieses ist, weil der Antikörper die verbindlichen Aufstellungsorte benutzt, um sich zum Antigen anzubringen, das es entworfen war, um zu zielen.

Die Enden der hellen Ketten können als Kappa oder Lambda in den Säugetieren klassifiziert werden entweder, während unterere Wirbeltiere auch eine Iota-Form haben. Die Verfassung der schweren Kette stellt die antibody’s Unterklasse fest. Diese schweren Ketten können an Größe sich unterscheiden und Aufbau. Einige bestehen aus herum 450 Aminosäuren, während andere herum 550 haben.

Die Spitze jeder Art Antikörper besteht herum 110 bis 130 Aminosäuren. Diese Spitzen werden in zwei Regionen unterteilt. Die hypervariabel (HV) Region enthält die breiteste Veränderung in den Aminosäuren, während die Rahmen (FR)region konstanter und beständig ist. Die Hochspg-Region nimmt direkten Kontakt mit dem Antigen auf. Deshalb gekennzeichnet sie manchmal als die höfliche feststellenregion (CDR).

Während das obere Ende der Antikörperstruktur an das Antigen bindet, stellt die Fc Region, alias die kristallisierbare Region des Fragments fest, wie der Antikörper das Antigen beschäftigt. Dies heißt, dass der Antikörper eine passende immune Antwort regulieren und anregen kann. Die konstanten Regionen können in fünf Schaubildkategorien unterteilt werden: Immunoglobulin M (IgM), Immunoglobulin G (IgG), Immunoglobulin E (IgE), Immunoglobulin D (IgD) und Immunoglobulin A (IgA). Der konstante Regionaufbau jedes Schaubildes ist identisch.